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ActualitéUne nouvelle technique pourrait conduire à une amélioration des médicaments contre le cancer, la maladie d'Alzheimer et les maladies pulmonaires

Une nouvelle technique pourrait conduire à une amélioration des médicaments contre le cancer, la maladie d'Alzheimer et les maladies pulmonaires

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L'article propose une nouvelle technique pour améliorer et modifier la fonction des protéines.

L'amélioration de la fonction des protéines ouvre la porte à de nouvelles possibilités de développement de médicaments.

Maurice Michel

Maurice Michel, professeur adjoint au Département d'oncologie-pathologie, Karolinska Institutet. Crédit : Stefan Zimmerman

Dans un article paru dans la revue Science, des scientifiques suédois Karolinska Institutet et SciLifeLab révèlent comment ils ont pu améliorer la capacité d'une protéine à réparer l'oxydation L'ADN dommages tout en créant une nouvelle fonction protéique. La technique révolutionnaire des chercheurs pourrait aboutir à de meilleurs traitements pour les maladies liées au stress oxydatif telles que le cancer, Alzheimer, et les maladies pulmonaires, mais ils pensent que cela a encore plus de potentiel.

La découverte de certaines protéines pathogènes et le développement de médicaments qui inhibent ces protéines ont longtemps été à la base du processus de développement de médicaments. Cependant, de nombreuses maladies sont causées par une réduction ou une perte de la fonction des protéines, qui ne peuvent pas être spécifiquement ciblées par les inhibiteurs.

Inspiré par une découverte lauréate du prix Nobel

Dans la présente étude, des scientifiques du Karolinska Institutet ont amélioré la fonction de la protéine OGG1, une enzyme qui répare les dommages oxydatifs de l'ADN et est liée au vieillissement et à des troubles tels que la maladie d'Alzheimer, le cancer, l'obésité, les maladies cardiovasculaires, les troubles auto-immuns et les maladies pulmonaires.

L'équipe a utilisé une technique appelée organocatalyse, qui a été créée par Benjamin List et David WC MacMillan, qui ont reçu le prix Nobel de chimie 2021. Le processus est basé sur la découverte que de minuscules molécules organiques ont la capacité de fonctionner comme des catalyseurs et de démarrer des processus chimiques sans devenir un composant du résultat final.

Les chercheurs ont examiné comment ces molécules catalytiques, précédemment décrites par d'autres, se lient à OGG1 et affectent sa fonction dans les cellules. L'une des molécules s'est avérée particulièrement intéressante.

Dix fois plus efficace

«Lorsque nous introduisons le catalyseur dans l'enzyme, l'enzyme devient dix fois plus efficace pour réparer les dommages oxydatifs de l'ADN et peut remplir une nouvelle fonction de réparation», explique le premier auteur de l'étude, Maurice Michel, professeur adjoint au Département d'oncologie-pathologie, Karolinska Institut.

Thomas Helléday

Thomas Helleday, professeur au Département d'oncologie-pathologie du Karolinska Institutet. Crédit : Stefan Zimmerman

Le catalyseur a permis à l'enzyme de couper l'ADN d'une manière inhabituelle de sorte qu'elle n'a plus besoin de sa protéine régulière APE1 pour fonctionner mais d'une autre protéine appelée PNKP1.

Les chercheurs pensent que les protéines OGG1 améliorées de cette manière peuvent former de nouveaux médicaments pour les maladies dans lesquelles des dommages oxydatifs sont impliqués. Cependant, le professeur Thomas Helleday du département d'oncologie-pathologie du Karolinska Institutet et le dernier auteur de l'étude voient également des applications plus larges, où le concept d'ajout d'une petite molécule de catalyseur à une protéine est utilisé pour améliorer et modifier également d'autres protéines.

De nouvelles fonctions protéiques sont générées

"Nous pensons que cette technologie pourrait initier un changement de paradigme dans l'industrie pharmaceutique, où de nouvelles fonctions protéiques sont générées au lieu d'être supprimées par des inhibiteurs", déclare Thomas Helleday. « Mais la technique ne se limite pas aux médicaments. Les applications sont pratiquement illimitées.

Référence : "L'activation des petites molécules d'OGG1 augmente la réparation des dommages oxydatifs de l'ADN en acquérant une nouvelle fonction" par Maurice Michel, Carlos Benítez-Buelga, Patricia A. Calvo, Bishoy MF Hanna, Oliver Mortusewicz, Geoffrey Masuyer, Jonathan Davies, Olov Wallner Kumar Sanjiv, Julian J. Albers, Sergio Castañeda-Zegarra, Ann-Sofie Jemth, Torkild Visnes, Ana Sastre-Perona, Akhilesh N. Danda, Evert J. Homan, Karthick Marimuthu, Zhao Zhenjun, Celestine N. Chi, Antonio Sarno, Elisée Wiita, Catharina von Nicolai, Anna J. Komor, Varshni Rajagopal, Sarah Müller, Emily C. Hank, Marek Varga, Emma R. Scaletti, Monica Pandey, Stella Karsten, Hanne Haslene-Hox, Simon Loevenich, Petra Marttila, Azita Rasti, Kirill Mamonov, Florian Ortis, Fritz Schömberg, Olga Loseva, Josephine Stewart, Nicholas D'Arcy-Evans, Tobias Koolmeister, Martin Henriksson, Dana Michel, Ana de Ory, Lucia Acero, Oriol Calvete, Martin Scobie, Christian Hertweck, Ivan Vilotijevic, Christina Kalderén, Ana Osorio, Rosario Perona, Alexandr a Stolz, Pål Stenmark, Ulrika Warpman Berglund, Miguel de Vega et Thomas Helleday, 23 juin 2022, Science.
DOI : 10.1126/science.abf8980

L'étude a été financée par le Conseil européen de la recherche, le Conseil suédois de la recherche, la Fondation Crafoord, la Société suédoise du cancer, la Fondation Torsten et Ragnar Söderberg et la Fondation Dr. Åke Olsson pour la recherche hématologique.

De nombreux chercheurs impliqués dans l'étude sont répertoriés dans une demande de brevet concernant les inhibiteurs de l'OGG1 et sont associés à l'organisation qui détient le brevet. Deux sont employés par Oxcia AB, qui licencie le brevet, et beaucoup sont actionnaires de la société.

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