Précision inégalée : des chercheurs révèlent de nouvelles informations sur la photosynthèse

Le photosystème I chez les plantes révèle un visage/examen moléculaire jusqu'alors inobservé avec une grande précision.

La photosynthèse est le fondement le plus important de la vie sur Terre. Dans celui-ci, la biomasse et le sucre sont produits à partir de l'énergie solaire par des plantes et des algues unicellulaires. De l'oxygène est également libéré tout au long de ce processus. Aujourd'hui, pour la première fois, la structure d'un nouveau complexe protéique qui catalyse les processus de conversion d'énergie dans

” data-gt-translate-attributes=”[{“attribute”:”data-cmtooltip”, “format”:”html”}]”>la photosynthèse a été déterminée par des biotechnologistes végétaux et des biologistes structurels des universités de Münster (Allemagne ) et Stockholm (Suède).

Ce complexe protéique est le photosystème I, connu sous le nom de complexe protéique unique (monomère) chez les plantes. Professeur Michael Hippler de la

” data-gt-translate-attributes=”[{“attribute”:”data-cmtooltip”, “format”:”html”}]”>L'Université de Münster et le professeur Alexey Amunts de l'Université de Stockholm ont dirigé une équipe de chercheurs qui a démontré pour la première fois que deux monomères du photosystème I chez les plantes peuvent se réunir sous la forme d'un dimère et a décrit la structure moléculaire de ce nouveau type de machine moléculaire.

Les résultats, récemment publiés dans la revue Nature Plantes, fournissent des informations moléculaires sur le processus de photosynthèse avec un degré de précision jusqu'ici inégalé. Ils pourraient aider à utiliser plus efficacement la force réductrice (la volonté de renoncer aux électrons) du photosystème I à l'avenir, par exemple pour produire de l'hydrogène comme source d'énergie.

Le contexte : Il existe deux complexes de photosynthèse, appelés photosystèmes I et II, qui fonctionnent au mieux dans le cas d'une lumière de longueurs d'onde différentes. L'absorption d'énergie lumineuse dans les photosystèmes I et II permet aux électrons d'être transportés au sein de la « machine photosynthétique » moléculaire, entraînant ainsi la conversion de l'énergie lumineuse en énergie chimique. Dans le processus, les électrons du photosystème I sont transmis à la protéine ferrédoxine.

Dans les algues vertes, la ferrédoxine peut transmettre des électrons issus de la photosynthèse à une enzyme appelée hydrogénase, qui produit alors de l'hydrogène moléculaire. Cet hydrogène moléculaire est ainsi produit par l'apport d'énergie lumineuse, c'est-à-dire qu'il est produit de manière renouvelable et pourrait être une future source d'énergie. Les chercheurs se sont posé la question : « Comment la production d'hydrogène photosynthétique est-elle liée à la dynamique structurale du photosystème monomère et dimère I ?

Les résultats en détail

Le photosystème I homodimère de l'algue verte Chlamydomonas reinhardtii se compose de 40 sous-unités protéiques avec 118 hélices transmembranaires fournissant une structure pour 568 pigments de photosynthèse. En utilisant la microscopie électronique cryogénique, les chercheurs ont montré que l'absence de sous-unités portant les désignations PsaH et Lhca2 conduit à une orientation tête-à-tête du photosystème monomère I (PSI) et de ses protéines de collecte de lumière associées (LHCI). La protéine collectrice de lumière Lhca9 est l'élément clé assurant cette dimérisation.

Dans l'étude, les chercheurs définissent le modèle PSI-LHCI le plus précisément disponible à une résolution de 2.3 Ångström (un Ångström correspond à un dix-millionième de millimètre), y compris la plastocyanine émettrice d'électrons à liaison flexible, et ils attribuent l'identité correcte et orientation vers tous les pigments, ainsi que vers 621 molécules d'eau qui influencent les voies de transmission de l'énergie. En relation avec la perte d'un deuxième gène (pgr5), la régulation à la baisse génétiquement induite de la sous-unité Lhca2 entraîne la production très efficace d'hydrogène chez le double mutant. Comme le dit Michael Hippler, "L'épuisement de Lhca2 favorise la formation de dimère PSI, et nous suggérons donc que l'hydrogénase peut favoriser le ciblage des électrons photosynthétiques du dimère PSI, comme nous l'avons proposé dans nos travaux antérieurs. La structure du dimère PSI nous permet de faire des modifications génétiques ciblées afin de tester l'hypothèse d'une meilleure production d'hydrogène grâce au dimère PSI.

Référence : "Algal photosystem I dimer and high-resolution model of PSI-plastocyanin complex" par Andreas Naschberger, Laura Mosebach, Victor Tobiasson, Sebastian Kuhlgert, Martin Scholz, Annemarie Perez-Boerema, Thi Thu Hoai Ho, André Vidal-Meireles, Yuichiro Takahashi, Michael Hippler et Alexey Amunts, 13 octobre 2022, Nature Plantes.
DOI: 10.1038/s41477-022-01253-4