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Jueves 28 de marzo de 2024
NoticiasNueva técnica podría conducir a mejores medicamentos contra el cáncer, el Alzheimer y las enfermedades pulmonares

Nueva técnica podría conducir a mejores medicamentos contra el cáncer, el Alzheimer y las enfermedades pulmonares

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El documento proporciona una nueva técnica para mejorar y cambiar la función de las proteínas.

La función mejorada de la proteína abre la puerta a nuevas posibilidades de desarrollo de fármacos.

mauricio michel

Maurice Michel, profesor asistente en el Departamento de Oncología-Patología, Karolinska Institutet. Crédito: Stefan Zimmerman

En un artículo publicado en la revista Ciencia:, científicos de Suecia Instituto Karolinska y SciLifeLab revelan cómo pudieron mejorar la capacidad de una proteína para reparar oxidative ADN daño al mismo tiempo que crea una nueva función proteica. La técnica innovadora de los investigadores puede resultar en mejores tratamientos para enfermedades relacionadas con el estrés oxidativo, como el cáncer, Alzheimery enfermedades pulmonares, pero creen que tiene aún más potencial.

Encontrar ciertas proteínas patógenas y desarrollar medicamentos que inhiban estas proteínas ha sido durante mucho tiempo la base del proceso de desarrollo de fármacos. Sin embargo, muchas enfermedades son causadas por una reducción o pérdida de la función de la proteína, que los inhibidores no pueden atacar específicamente.

Inspirado en un descubrimiento ganador del Premio Nobel

En el estudio actual, los científicos del Instituto Karolinska mejoraron la función de la proteína OGG1, una enzima que corrige el daño oxidativo del ADN y está relacionada con el envejecimiento y trastornos como la enfermedad de Alzheimer, el cáncer, la obesidad, las enfermedades cardiovasculares, los trastornos autoinmunitarios y las enfermedades pulmonares.

El equipo utilizó una técnica llamada organocatálisis, que fue creada por Benjamin List y David WC MacMillan, quienes recibieron el Premio Nobel de Química 2021. El proceso se basa en el hallazgo de que las moléculas orgánicas diminutas tienen la capacidad de funcionar como catalizadores e iniciar procesos químicos sin convertirse en un componente del resultado final.

Los investigadores examinaron cómo estas moléculas catalizadoras, descritas previamente por otros, se unen a OGG1 y afectan su función en las células. Una de las moléculas resultó ser de particular interés.

Diez veces más efectivo

"Cuando introducimos el catalizador en la enzima, esta se vuelve diez veces más efectiva para reparar el daño oxidativo del ADN y puede realizar una nueva función de reparación", dice el primer autor del estudio, Maurice Michel, profesor asistente en el Departamento de Oncología-Patología de Karolinska. Instituto

Tomas Helleday

Thomas Helleday, profesor del Departamento de Oncología-Patología del Karolinska Institutet. Crédito: Stefan Zimmerman

El catalizador hizo posible que la enzima cortara el ADN de una manera inusual, por lo que ya no necesita su proteína normal APE1 para funcionar, sino otra proteína llamada PNKP1.

Los investigadores creen que las proteínas OGG1 mejoradas de esta manera pueden formar nuevos fármacos para enfermedades en las que está implicado el daño oxidativo. Sin embargo, el profesor Thomas Helleday del Departamento de Oncología-Patología del Instituto Karolinska y el último autor del estudio también ven aplicaciones más amplias, donde el concepto de agregar una pequeña molécula catalizadora a una proteína se usa para mejorar y cambiar otras proteínas también.

Se generan nuevas funciones proteicas.

“Creemos que esta tecnología podría instigar un cambio de paradigma en la industria farmacéutica, mediante el cual se generan nuevas funciones de proteínas en lugar de ser suprimidas por inhibidores”, dice Thomas Helleday. “Pero la técnica no se limita a las drogas. Las aplicaciones son virtualmente ilimitadas.”

Referencia: "La activación de moléculas pequeñas de OGG1 aumenta la reparación del daño oxidativo del ADN al adquirir una nueva función" por Maurice Michel, Carlos Benítez-Buelga, Patricia A. Calvo, Bishoy MF Hanna, Oliver Mortusewicz, Geoffrey Masuyer, Jonathan Davies, Olov Wallner Kumar Sanjiv, Julian J. Albers, Sergio Castañeda-Zegarra, Ann-Sofie Jemth, Torkild Visnes, Ana Sastre-Perona, Akhilesh N. Danda, Evert J. Homan, Karthick Marimuthu, Zhao Zhenjun, Celestine N. Chi, Antonio Sarno, Elisée Wiita, Catharina von Nicolai, Anna J. Komor, Varshni Rajagopal, Sarah Müller, Emily C. Hank, Marek Varga, Emma R. Scaletti, Monica Pandey, Stella Karsten, Hanne Haslene-Hox, Simon Loevenich, Petra Marttila, Azita Rasti, Kirill Mamonov, Florian Ortis, Fritz Schömberg, Olga Loseva, Josephine Stewart, Nicholas D'Arcy-Evans, Tobias Koolmeister, Martin Henriksson, Dana Michel, Ana de Ory, Lucia Acero, Oriol Calvete, Martin Scobie, Christian Hertweck, Ivan Vilotijevic, Christina Kalderén, Ana Osorio, Rosario Perona, Alexandr a Stolz, Pål Stenmark, Ulrika Warpman Berglund, Miguel de Vega y Thomas Helleday, 23 de junio de 2022, Ciencia.
DOI: 10.1126 / science.abf8980

El estudio fue financiado por el Consejo Europeo de Investigación, el Consejo Sueco de Investigación, la Fundación Crafoord, la Sociedad Sueca del Cáncer, la Fundación Torsten y Ragnar Söderberg y la Fundación Dr. Åke Olsson para la Investigación Hematológica.

Muchos de los investigadores involucrados en el estudio figuran en una solicitud de patente relacionada con los inhibidores de OGG1 y están asociados con la organización propietaria de la patente. Dos son empleados de Oxcia AB, que otorga la licencia de la patente, y muchos son accionistas de la empresa.

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